• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   DSpace@Muğla
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   DSpace@Muğla
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Immobilization of Purified Pectin Lyase from Pseudomonas putida onto Magnetic Lily Flowers (Lilium candidum L.) Nanoparticles and Applicability in Industrial Processes

Thumbnail

Göster/Aç

Tam Metin / Full Text (1.131Mb)

Tarih

2020

Yazar

Taşgın, Esen
Nadaroğlu, Hayrunnisa
Babagil, Aynur
Demir, Nazan

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Özet

Pectinases are an important class of enzymes distributed in many higher plants and microorganisms. One of these enzymes is pectin lyase which has an important role in industrial applications such as clarification of fruit juices. Pectin lyase was purified with 73% yield from Pseudomonas putida bacteria and was 220.7-fold using three phase precipitation technique. Molecular weight of purified pectin lyase was determined as 32.88 kDa with SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The pectin lyase was immobilized covalently via the L-glutaraldehyde spacer to the cellulosic structures of lily flowers (Lilium candidum L.). The immobilized enzyme was then magnetized by modifying with gamma -Fe3O4 nanoparticles and determined the most appropriate immobilization conditions as pH 6 and 30 degrees C. Purified pectin lyase was connected to magnetized support material after 60 min at the rate of 86.4%. The optimum pH and temperatures for the free and immobilized pectin lyase was found to be 6.0 and 40 degrees C. pH and thermal stabilities of the free and immobilized pectin lyase enzyme have been preserved at high-low temperatures and pH. The structural characterization of the immobilized pectin lyase was performed by SEM, FT-IR, and XRD chromatographic analyses and it was observed that the support materials structure was appropriated to immobilization with pectin lyase and to modify with Fe3O4 nanoparticles.

Kaynak

Molecules

Cilt

25

Sayı

11

Bağlantı

https://doi.org/10.3390/molecules25112671
https://hdl.handle.net/20.500.12809/456

Koleksiyonlar

  • Kimya Bölümü Koleksiyonu [352]
  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2082]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [6219]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [6466]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Politika | Rehber | İletişim |

DSpace@Muğla

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Politika || Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Muğla Sıtkı Koçman Üniversitesi || OAI-PMH ||

Muğla Sıtkı Koçman Üniversitesi, Muğla, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Muğla Sıtkı Koçman Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@Muğla:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.